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Kernresonanz-Zentrum auf dem Max-Planck-Campus Tübingen eröffnet

Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Entwicklungsbiologie sind der Struktur von Proteinen und Nukleinsäuren auf der Spur


Tübingen, 16. März 2009. Auf dem Max-Planck-Campus Tübingen ist ein Zentrum für molekulare Kernresonanz-Spektroskopie entstanden. Die 2,5 Millionen Euro teueren 600 und 800 Megahertz Spektrometer wurden im Sommer 2008 in Betrieb genommen. Mit ihrer Hilfe können die Wissenschaftler die Struktur und die Interaktionen von verschiedenen biologischen Molekülen, wie Proteine und Nukleinsäuren, untersuchen. Die neuen Geräte sind ein weiterer Meilenstein für den Ausbau der biologischen Forschung am Standort Tübingen. Das Kernresonanz-Zentrum wird am Donnerstag, den 19. März, um 16 Uhr auf dem Max-Planck-Campus Tübingen eröffnet.

Das 800 Megaherz-Spektrometer auf dem Max-Planck-Campus Tübingen, Foto: Aleksandar Basara / Max-Planck-Institut für EntwicklungsbiologieNMR 2 SmallKernresonanz-Spektroskopie (NMR-Spektroskopie, abgeleitet von  Nuclear Magnetic Resonance) ist eine leistungsfähige Technik, um Struktureigenschaften biologischer Moleküle aufzuklären. Wie die klassische Methode der Kristallographie kann sie die dreidimensionale Struktur der Moleküle bis auf jedes einzelne Atom auflösen. Darüber hinaus erfasst sie aber auch die Dynamik dieser Moleküle, also deren Bewegungen und Interaktionen. Damit ist die NMR-Technik sowohl für das Verständnis grundlegender Prozesse in der Zelle als auch für medizinische und biotechnologische Anwendungen unverzichtbar. „Das Kernresonanz-Zentrum eröffnet uns vollkommen neue Möglichkeiten um die Mechanismen zu studieren, durch die Proteine ihre biologische Aktivität entfalten“, sagte Andrei Lupas, Direktor am Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie.


So funktioniert die NMR-Spektroskopie
Um ein Molekül zu untersuchen, wird eine Probe der Substanz in ein starkes Magnetfeld gebracht und durch Einstrahlung von Radiowellen angeregt. Aus den charakteristischen Reaktionen der einzelnen Atome können die Wissenschaftler dann verschiedene Eigenschaften wie dreidimensionale Struktur, Bewegung und Interaktion mit anderen Molekülen errechnen. Von der Pikosekunde (10 hoch -12 Sekunden) bis zu mehreren Stunden reicht der Zeitraum, in dem Bewegungen analysiert werden können.

Die Struktur und damit auch die Funktionsweise dieser so genannten LSm-Proteine wurde mittels NMR-Spektroskopie entschlüsselt, Abbildung: Vincent Truffault /Max-Planck-Institut für EntwicklungsbiologieDie Forschung mit NMR-Spektroskopie in Tübingen
Proteinstrukturen smallIn den ersten Monaten seit Anschaffung der neuen Geräte wurde bereits die Struktur von drei Proteinen aufgeklärt. Diese Proteine spielen eine wichtige Rolle beim Abbau von RNA in der Zelle. Dies ist für die Genregulierung bedeutend, da die Zelle auf diese Weise gewährleistet, dass nur die Proteine produziert werden, die auch gerade notwendig sind. Mehrere Arbeitsgruppen nutzen die NMR-Technik auch als Ergänzung zu biochemischen Untersuchungen, um die Funktion von Proteinen zu verstehen. In Kooperation mit dem Max-Planck-Institut für biologische Kybernetik werden zudem rechnerische Methoden entwickelt, um die bei der NMR-Spektroskopie gewonnen Daten besser interpretieren zu können.

Hinweise für Redaktionen:
Pressevertreter sind herzlich zur Eröffnung des Kernresonanz-Zentrums am Donnerstag, den 19. März, um 16 Uhr eingeladen. Interviews mit den beteiligten Wissenschaftlern sind nach Absprache möglich. Druckfähige Bilder erhalten Sie von der Presse- und Öffentlichkeitsabteilung oder können vor Ort gemacht werden. Bitte senden Sie uns bei Veröffentlichung einen Beleg.
 
Ansprechpartner:
Dr. Vincent Truffault
Tel: +49 (0)7071-601-1368
E-Mail: Vincent.Truffault(at)tuebingen.mpg.de

Dr. Susanne Diederich (Presse- und Öffentlichkeitsabteilung)
Tel: +49 7071-601-333
E-Mail: presse(at)tuebingen.mpg.de


Das Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie betreibt Grundlagenforschung auf den Gebieten der Biochemie, Molekularbiologie, Genetik sowie Zell- und Evolutionsbiologie. Es beschäftigt rund 325 Mitarbeiterinnen und Mitarbeiter und hat seinen Sitz auf dem Max-Planck-Campus in Tübingen. Das MPI für Entwicklungsbiologie ist eines der 80 Institute und Forschungseinrichtungen der Max-Planck-Gesellschaft zur Förderung der Wissenschaften e.V.


Das 800 Megaherz-Spektrometer auf dem Max-Planck-Campus Tübingen, Foto: Aleksandar Basara / Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie

Das 800 Megaherz-Spektrometer auf dem Max-Planck-Campus Tübingen, Foto: Aleksandar Basara / Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie

Eine Probe wird in das 800 Megahertz-Spektrometer eingesetzt. Die Struktur eines Proteins aufzuklären dauert etwa zwei Monate, wobei die Probe ungefähr zwei Wochen im Spektrometer analysiert wird, Foto: Aleksandar Basara / Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie

Eine Probe wird in das 800 Megahertz-Spektrometer eingesetzt. Die Struktur eines Proteins aufzuklären dauert etwa zwei Monate, wobei die Probe ungefähr zwei Wochen im Spektrometer analysiert wird, Foto: Aleksandar Basara / Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie

Die Struktur und damit auch die Funktionsweise dieser so genannten LSm-Proteine wurde mittels NMR-Spektroskopie entschlüsselt, Abbildung: Vincent Truffault /Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie

Die Struktur und damit auch die Funktionsweise dieser so genannten LSm-Proteine wurde mittels NMR-Spektroskopie entschlüsselt, Abbildung: Vincent Truffault /Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie